Kako Izračunajte katalitične učinkovitosti

Encimi so bistveni molekule – so katalizirajo reakcije , ki naredijo življenje zgodilo. Narava ima izjemno različnih encimov, ki katalizirajo široko paleto reakcij . Pri primerjavi teh encimov , je včasih koristno , da jih obravnava v smislu njihove katalitične učinkovitosti , imenovana tudispecifičnost konstanta , ki meri kako učinkovitoencim pretvori substrat ( molekulo , da deluje na ) v izdelku . Za encime , ki sledijo , kaj biokemiki pokličite Michaelis – Menten kinetiko , lahko ta konstanta enostavno izračunati iz eksperimentalnih podatkov . Navodila

1 < p> Zapišite Km in kcat . Te konstante določimo eksperimentalno , tako da bi jo že imeli , preden začnete poskušate izračunati konstanto posebnosti .
2 < p> Spomnimo, daKm predstavlja (k – 1 + k2 ) /k1 , kjer je k1 konstanta za tvorbo encima , substrata kompleksa , k – 1 jekonstantna stopnja za razpad tega kompleksa , in k2konstantna hitrost za tvorbo produkta iz encimskega substrata kompleksa . Drug ( in morda več osvetljevanje ) način za določitev Km kot je koncentracijo substrata, koreakcija teče na polovici maksimalne hitrosti . Če imaencim veliko km, je potrebno veliko podlage , da bi dosegli najvišjo stopnjo encima , medtem komajhen Km pomeni samo, da je potrebnole malo substrat za nasičenje voljo encim.
3

Spomnimo, da kcat jestalna obrestna mera za korak , ki omejuje hitrost encimsko katalizirane reakcije. Korak , ki omejuje hitrost jenajpočasnejši korak aliozko grlo , ki določa, kako hitro se lahko celotnareakcija poteka .
4 < p> Divide kcat s Km , da bi dobili specifičnosti konstanto . Na primer, če kcat je 600 sekund ^ -1 in Km 10 mikromolarne , natokatalitsko učinkovitost je 60 iM ^ -1 s ^ -1 .
5 < p> Upoštevajte, dastopnja difuzije določa zgornjo mejo na največjem katalitične učinkovitosti , običajno med 10 ^ 8 do 10 ^ 9 m ^ -1 s ^ -1 . Biokemiki bo včasih pravijo, da jeencim , katerega katalitsko učinkovitost pristopov ta meja dosežena ” pospeševalni popolnost “.